بیوتکنولوژی 90

بیوتکنولوژی 90

تست: کدامیک از تستهای آزمایشگاهی  زیر  در افتراق جنس استافیلوکوک از جنس میکروکوک ارزشمند است؟

الف: تولید فسفاتاز      ب: تولید لیپاز

ج: آزمایش کاتالاز         د: حساسیت به لیزوستافین

پاسخ: گزینه د

تست افتراق میکروکک‌ها از استافیلوکک‌ها

 .تست حساسیت به فورازولیدون است که میکروکک‌ها نسبت به این دارو مقاوم بوده و ودر حضور این ماده رشد می‌کنند.

. میکروکک‌ها نمی‌توانند گلوکز را در شرایط بیهوازی مورد استفاده قرار دهند.

 (این مورد با استفاده از تست OF (Haugh and Leifson) تشخیص داده می‌شود که این آزمایش در استافیلوکک‌ها مثبت می‌باشد و بعضی از سویه‌های استافیلوکک ساپروفیتیکوس خیلی کم از گلوکز استفاده می‌کنند و در نتیجه با میکروکک مشتبه می‌شوند).

. برخلاف میکروکک‌ها، استافیلوکک‌ها می‌توانند گلیسرول را در حضور 4/. میلی گرم در لیتر اریترومایسین تخمیر کنند.

استافیلوکک‌ها به لیزوستافین (200 میلی گرم در لیتر)حساس و به لیزوزیم (25 میلی گرم در لیتر)مقاومند که عکس هر دو حالت در موردمیکروکک‌ها صادق است.

 

در تست كاتالاز ، استافيلوكوك ها به دليل توليد آنزيم كاتالاز در مجاورت پراكسيد هيدروژن 3 درصد قادر به توليد حباب اكسيژن مي باشند كه با چشم قابل رويت است ، در واقع توليد اين حباب بيانگر مثبت بودن آزمايش كاتالاز در استافيلوكوك ها مي باشد.

.  كاتالاز ،آنزيمي است كه پراكسيد هيدروژن (H2O2) را به اكسيژن (O2) و آب (H2O) تجزيه مي كند و وجود اين آنزيم ، هوازي بودن اين باكتري را نشان مي دهد.

. كاتالاز ، يك عامل تهاجم مهم است ، زيرا پراكسيدهيدروژن خاصيت ميكروب كشي دارد و تجزيه آن ، توانايي نوتروفيل ها در كشتن باكتري را محدود  مي كند .

 

لیپاز

.  چربی‌ها را هضم نموده و نقش مهمی در بیماریزایی کورک (دمل) دارد. (واکر)

.  تمامی سویه‌های ا. ارئوس و بیش از 30 درصد از سویه‌های استافیلوکوک کوآگولاز منفی این آنزیم را تولید می‌کنند. وجود این آنزیم برای تهاجم استافیلوکوک‌ها به بافت‌های جلدی و زیر جلدی و بروز عفونت‌های سطحی پوست  (کورک‌ها،کفگیرک ها) بسیار مهم می‌باشد. (مورای)

.  با هیدرولیز لیپید موجب بقای باکتری در مناطق چربی دار بدن می‌شود. (بهادر)

.  تولید لیپاز نقش اساسی در تهاجم ارگانیسم‌ها در بافت‌های جلدی و زیر جلدی دارد.

.  میان تولید لیپاز و توانایی ایجاد کورک (boils) ارتباط نزدیکی وجود دارد.

.  با کاهش مقادیر تولید آنزیم لیپاز، قدرت ویرولانس استافیلوکوک‌ها هم کاهش می‌یابد.
احتمالاً این کاهش( قدرت ويرولانسي ) به علت حضور پروفاژی می‌باشد که توسط الحاق در ژنوم میزبان تولید لیپاز را متوقف نموده است.

تست: جایگاه اصلی ژن های انتروتوکسین و سم شوک توکسیک 1-TSST در استافیلوکوک ارئوس کدام است؟

الف: پلاسمیدهای کانژوگاتیو                    ب: ترانسپوزون Tn9

ج: باکتریوفاژ phi                             د: جزیره پاتوژنیسیتی

پاسخ: گزینه د

ژن‌های مربوط به سموم اگزوفولیاتیو، TSST-1 و انتروتوکسین‌ها روی بخش‌هایی از کروموزوم هستند که جزایر بیماریزایی (Pathogenicity islands) خوانده می‌شوند. این ژن‌ها با بخش‌های انضمامی (یعنی باکتریوفاژها) واکنش کرده و سموم را می‌سازند.

منبع پاسخگویی :

درسنامه جامع میکروب شناسی پزشکی

تالیف: موسی بهری

زیست سلولی و مولکولی

تست: تشکیل پیوند دی سولفیدی بین دو قطعه پروتئین به واسطه کدامیک از اسیدهای آمینه زیر است؟

الف) پرولین          ب) لوسین        ج) ایزولوسین        د) سیستئین

پاسخ : گزینه د

ù پیوندهای دی سولفیدی (-S-S-) بین مولکولی و درون مولکولی باعث پایداری ساختار سوم و چهارم خیلی از Pr ها می شود.

ùاین پیوندهای کووالان با پیوند اکسیداتیو گروه های سولفیدریل (-SH) که به نام گروه های تیول نیز معروفند بین دو اسید آمینه سیستئین در یک زنجیره پلی پلیتیدی یا زنجیره دیگر تشکیل می شوند.

ù در سلول های یوکاریوت، پیوندهای دی سولفیدی تنها در لومن RER تشکیل می شوند.

ù در سلول های باکتریایی پیوندهای دی سولفیدی در فضای پری پلاسمی و بین غشاهای داخلی و خارجی شکل می گیرد.

ù در نتیجه پیوندهای دی سولفیدی تنها در پروتئین های ترشحی و در مناطق اگزوپلاسمی پروتئین های غشایی یافت می شوند.

آنزیم پروتئین دی سولفید ایزومراز (PDI):

تشکیل موثر پیوندهای دی سولفید، در لومن RER به PDI وابسته است که در تمام سلول های یوکاریوتی وجود داشته و بویژه در ER سلول های ترشحی و در اندام هایی مثل کبد و پانکراس یافت می شوند که در این اندام ها مقادیر زیادی از Pr های حاوی پیوندهای دی سولفیدی تولید می شوند.

تست: سلول های عصبی و اپی تلیوم معده به ترتیب از کدام لایه  جنینی  مشتق می گردد ؟

الف ) اکتودرم - مزودرم                 ب) مزودرم - اندودرم

ج) اکتودرم- آندودرم                     د) آندودرم - مزودرم

پاسخ : گزینه ج

جنین کامل بعد از گاسترولاسیون دارای سه لایه قطبی شده و در امتداد محور پشتی - شکمی و جلویی - عقبی  است . و شامل سه لایه زایا  است :

اکتودرم یا پوسته خارجی  : مثل سلول های پوستی و عصبی

مزودرم یا پوسته میانی : مثل سلول های ماهیچه های ، بافت پیوندی  و خون

آندودرم یا  پوسته داخلی : مثل اپیتلیوم معده و روده

تست: کدام اسیدآمینه قابلیت فسفریله شدن را در واکنش های بیولوژیکی سلول ندارد؟

الف)سرین         ب)ترونین       ج) تیروزین              د) والین

پاسخ : گزینه د

فسفریلاسیون یک تغییر شیمیایی مهم است یعنی به گروه های هیدروکسیل OH  ریشه های (رزیدوهای ) سرین ، ترئونین ، تیروزین  فسفات افزوده می شود.  اما والین به دلیل نداشتن گروه OH فسفریله نمی شود.

تست: کدام اسیدآمینه در مارپیچ رشته آلفا پلی پپتید وجود ندارد؟

الف)والین            ب)پرولین               ج) لوسین          د) ایزولوسین

پاسخ : گزینه ب

اسیدآمینوی پرولین معمولاً در مارپیچ های آلفا یافت نمی شود ، چرا که گروه آمینی آن با کربن زنجیره جانبی خود پیوند کووالانسی ایجاد کرده و بدین ترتیب از مشارکت این اسیدآمینه در پایدار نمودن اسکلات مارپیچ از طریق پیوند هیدروژنی ممانعت می کند.

تست: کدامیک از انواع RNA دارای 5- Monophosphate terminus  ( انتهای پایانی 5 پریم ) می باشد؟

الف)mRNA              ب)rRNA           ج) snRNA              د)tRNA

پاسخ : گزینه د

شکل زیر گویای جواب است .

 تست:  نقش پروتئین رتینوبلاستوما در حیات سلولی چیست ؟

الف) تسریع کننده چرخه سلولی     ب) مهارکننده چرخه سلولی

ج) عامل مهاجرت سلولی              د)  مهار مهاجرت  سلولی

پاسخ:گزینه ب

E2F ها (فاکتورهای رونویسی) ژن هایی را فعال می کنند که تعداد زیادی از pr های درگیر در سنتز DNA را رمز دهی می کنند. آن ها، هم چنین رونویسی ژن های رمز کننده ی سیکلین اواخر G1، سیکلین فاز S و CDK فاز S را تحریک می کنند. بنابراین E2F ها در اواخر G1 مشابه با فاکتورهای رونویسی SBF و MBF در ساکارومایسیس سرویزیه عمل می کنند.

E2Fها رونویسی ژن های خودشان را نیز تحریک می کنند. E2F ها وقتی به پروتئین Rb متصل می شوند به عنوان مهار گر آنزیم های رونویسی عمل می کنند و درعوض Rb به کمپلکس های هیستون استیلاز و متیلاز متصل می شود.

(داستیلاسیون هیستون ها و متیلاسیون های سرین های خاص، هیستون ها موجب می شود که کروآمین I فشرده شود و از نظر رونویسی به حالت غیر فعال در آید).

پروتئین Rb در ابتدا به عنوان محصول پروتیپ ژن سرکوب گر تومور (RB) شناسایی شد. محصولات ژن های سرکوب گر تومور به طرق مختلفی پیشروی چرخه سلولی را مهار می کنند.

پروتئین Rb، یکی از سوبستراهای مهم کمپلکس های سیکلین G1 – cdk است پروتئین Rb، فسفریله شده به E2F متصل شده و آن ها را به مهارگر رونویسی تبدیل می کند. فسفریلاسیون Rb به وسیله سیکلین – CDK اوایل G1 ، E2Fها را آزاد می کند، تا رونویسی ژن های رمز دهی کننده سیکلین اواخر G1 و CDK و هم چنین سایر پروتئین های مورد نیاز برای فاز S را عال می کند. E2F­ها رونویسی ژن های خودشان را نیز تحریک میکنند.

سیکلین – CDK اواخر G1 ، Rb را بیشتر فسفریله کرده و E2F را بیشتر فعال می کند هنگامی که مقدار بحرانی از سیکلین CDK اواخر G1 بیان شود یک حلقه پس نور و مثبت با E2F باعث افزایش سر یع هر دو شده و سبب عبور از نقطه محدود کننده میشود.

پاپیلوهای ویروس انسانی (HPV) سه پروتئین انکوژنیک کد میکند:

E6:   P53 را مهار می کند.

E7: Rb را مهار می کند.

E5: گیرنده PDGF را فعال می کند.

 تست: کدام سلول قابلیت فاگوسیتوز را ندارد؟

الف: سلول دندرتیک            ب: سلول نوتروفیل

ج: مونوسیت                    د: لنفوسیت

پاسخ : گزینه د

سیستم های ایمنی ذاتی شامل ماکروفاژها ، نوتروفیل ها و سلول های دندریتیک  می باشد که همه این سلولها فاگوسیتیک هستند و گیرنده شبه تول   toll- like receptors  دارند. 

تست: سلول تولید کننده آنتی بادی کدام است؟

الف: B cell    ب: T cell         ج: NK cell          د:  Regulatory cell

پاسخ : گزینه الف

 سولهای B مسئول تولید آنتی بادی  هستند.

باکتری شناسی

باکتری شناسی

تست: تمام عبارات زیر صحیح است، بجز:

الف) میکروارگانیسم ها pH داخلی خود را بر اساس pH خارج سلولی تنظیم می کنند.

ب) اکثر باکتری ها آلکالوفیل هستند.

ج) اسیدوفیل ها در pH زیر 3 رشد بهتری دارند.

د) هر سه گزینه صحیح است.

پاسخ: گزینه ب

* میکروارگانیسم ها pH داخلی خود را در محدوده وسیعی از pH خارج سلول تنظیم می کنند.

* باکتری های اسید دوست (اسیدوفیل) در محدوده pH خارجی 5-1 ، pH داخلی خود را حدود 5/6 نگه میدارند.

*باکتری های خنثی دوست (نوترالوفیل) در pH خارجی بین 5/5 – 5/8، pH خود را در حدود 5/7 حفظ کرده و باکتری های قلیا دوست (آلکالوفیل) در محدوده pH خارجی بین 11-9 ، pH خود را حدود 5/9 نگه میدارند.

*  باکتری ها با سیستم های انتقال پروتون در غشای سیتوپلاسمی(پمپ ATP و تعویض کننده سیدیم با پروتون) کار خود را انجام می دهند.

* در یک نوع سیستم تعویض یون پتاسیم با پروتون در باکتری های نوترالوفیل در تنظیم pH داخلی نقش دارند.

* اکثر باکتری ها مزوفیل(به لحاظ حرارت) و نوترالوفیل( به لحاظ pH ) هستند.

 تست: کدام گزینه زیر در موردلاکتوباسیل پلانتاروم(Lactobacillus plantarum) صحیح است؟

الف) این باکتری دارای آنزیم های کاتالاز و سوپر اکسید دیسموتاز می باشد.

ب) این باکتری فاقد آنزیم های کاتالاز و سوپر اکسید دیسموتاز می باشد.

ج) این باکتری دارای آنزیم کاتالاز ولی فاقد آنزیم سوپر اکسید دیسموتاز می باشد.

د) این باکتری فاقد آنزیم کاتالاز و  دارای آنزیم سوپر اکسید دیسموتاز می باشد.

پاسخ: گزینه ب

* برخی ارگانیسم های تخمیر کننده مانند لاکتوباسیلوس پلانتاروم قادرند اکسیژن را تحمل کنند اما دارای آنزیم های کاتالاز و اکسیداز نیستند.

* در این ارگانیسم ها اکسیژن احیا نمی شود. بنابراین پراکسید هیدروژن و سوپراکسید تولید نمی گردد.

*تمام بی هوازی های اجباری، فاقد سوپراکسید دسموتاز و کاتالاز هستند.

* برخی از ارگانیسم های بی هوازی مانند پپتوکوکوس آئروبیوس  به دلیل اینکه مقدار زیادی آنزیم NADH اکسیداز تولید می کنند که می تواند اکسیژن را طبق واکنش زیر احیا کند: تولید NAD و آب

اكسيداز                                                                            NADH+H+ +  O2     تبدیل به       NAD+ +H2O

 تست: جهت ایجاد یک محیط کشت غنی شده برای باکتری های اکسید کننده کرون(kerosene oxidizers) ، خاک بهتر است حاوی کدام ماده زیر باشد؟

الف) combined nitrogen                              ب) no combined nitrogen

ج oil-laden soil                                                 د) NaNO3

پاسخ: گزینه ج

* جهت جداسازی نوع خاصی از باکتری می توان از محیط کشت غنی استفاده کرد:

 مانند حضور نیتروژن در هوای محیط کشت جهت رشد ازتوباکتر که یک باکتری تثبیت کننده نیتروژن است.

* برای جداسازی باکتری های اکسید کننده کرونکه از خاک های روغنی(oil-laden soil) استفاده می شود.

تست: جمله زیر کدام از مکانیسم های تولید انرژی را نشان می دهد:

" مشخصه این مسیر فسفریلاسیون سوبسترا است. در این مسیر ساختمان اصلی فرآورده باید با سوبسترا مشابه باشد."

الف) تخمیر                                                    ب) تنفس

ج) فتوسنتز                                                   د) چرخه نیتروژن

پاسخ: گزینه الف

* سه مکانیسم عمده جهت تولید انرژی متابولیک شامل : تخمیر، تنفس و فتوسنتز می باشد

* در تخمیر تولید ATP با انتقال الکترون همراه نیست. ویژگی تخمیر فسفوریلاسسون سوبسترا (substrate phosphorylation ) است. به این معنی که یک پیوند پیروفسفات از یک واسطه متابولیک فسفریله، مستقیماً به ADP اضافه می شود. واسطه های متابولیک فسفریله از تغییر آرایش اتم های مواد قابل تخمیر مانند گلوکز، لاکتوز یا آرژنین ایجاد می شود. در این مسیر ساختمان اصلی محصول با سوبستر مشابه است. قديمي ترين نوع تخمير كه شناخته شده بوده و در مخمرها و برخي باکتری‌ها ديده می‌شود تخمیر الکی است.

 تست: حاصل واکنش آناموکس (در اقیانوس ها) چیست؟

الف ) آب و آمونیوم                                       ب) آب و آمونیاک

ج) آب و نیتروژن                                          د) آب و نیتریت

پاسخ: گزینه ج

*  در اواسط دهه 1990 واکنش آناموکس(Anammox reaction )کشف شد :

در این واکنش NH4+ + NO2-     می‌شود     N2 + 2H2O   تبدیل به  

همان طوری که این واکنش نشان می دهد آمونیوم توسط نیتریت اکسید می شود. این فرآیند در آب های فاقد اکسیژن اقیانوس اتفاق می افتد و مسیر اصلی بازگشت نیتروژن به جو است.

تست:کدام دو عنصر برای عملکرد ریبوزوم ها بیشتر لازم است؟

الف) سدیم – پتاسیم                                      ب) سدیم – کلسیم

ج) منیزیم – پتاسیم                                       د) پتاسیم – کلسیم 

پاسخ: گزینه ج

* جهت رشد باکتری ها علاوه بر منابع کربن،  گوگرد، فسفر و نیتروژن منابع دیگری لازم است. 

*مواد معدنی جهت فعالیت آنزیم ها ضروری هستند.

*یون منیزیم در کلروفیل و آهن در ساختار کوآنزیم های سیتو کروم و پراکسیداز ها وجود دارد.

*منیزیم و پتاسیم جهت عملکرد و سالم بودن ریبوزوم ها ضروری هستند.

*کلسیم به عنوان جزئی از دیواره گرم مثبت ها ضروری است. هرچند برای باکتری های گرم منفی ضروری نیست.

* تعداد زیادی از  ارگانیسم های آبزی جهت رشد به سدیم احتیاج دارند.

تالیف و پاسخ دهی به سوالات: دکتر  سید مجتبی کشفی

فیزیولوژی

فیزیولوژی

تست: در حالت طبیعی، مقدار جریان پلاسمای کلیوی توسط کلیرانس کدام یک از مولکول های زیر نشان داده می شود؟ ( سال ۸۸)

الف: اوره و اسیداوریک            ب: اسیدپاراآمینوهیپوریک

ج: اینولین                              د: اوره

پاسخ: گزینه ب

از کلیرانس PAH برای اندازه گیری میزان جریان پلاسمای کلیوی استفاده می شود.

 تست: تزریق درون سیاهرگی کدام هورمون، انقباضات متوالی قوی دوازدهه پروگزیمال را سبب می گردد که به آهستگی به طرف سکوم مهارت می کند؟ (سال ۸۵)

الف: گاسترین                 ب: کوله سیستوکینین

ج: موتیلین                      د: سکرتین

پاسخ: گزینه ج

 موتیلین

* هورمونی است که در بین وعده های غذایی ترشح می شود و سبب ایجاد انقباض از سمت معده به طرف کولون می گردد.

* از معده و روده ترشح می شود سبب افزایش حرکات لوله گوارش می شود.

* این حرکات، کمپلکس میوالکتریک در بین وعده های غذایی نامیده می شود و در معده و روده در بین وعده های غذایی ایجاد می گردند.

عمل موتیلین

*  از طریق گیرنده های متصل به پروتئین های جی بر روی سیستم اعصاب انتریک یعنی جدار دستگاه گوارش، صورت می گیرد.

* ترشح آن از معده و روده و حتی تزریق آن نیز سبب ایجاد انقباضی از معده به سمت کولون می گردد.

* این هورمون یک تنظیم کننده قوی انقباضی در معده و روده در بین وعده های غذایی است.

تست: در رابطه با مرگ برنامه ریزی شده ی سلول (آپوپتوز) کدام عبارت درست است؟ (تربیت مدرس ۸۰)

الف: مهار پروتئین های کاسپازی باعث افزایش مرگ سلولی می شود.

ب: برخی داروهای ضدسرطان با افزایش آپوپتوز، اثر خود را اعمال می نمایند.

ج: آپوپتوز منشا ناهنجاری های جنینی در حین تکوین است.

د: آپوپتوز با کاهش تراکم کروماتین و قطعه قطعه شدن DNA همراه است.

پاسخ: گزینه ب

برای بیشتر دانستن در مورد آپوپتوز می توانید به کتاب ضروریات بیولوژی سلولی و مولکولی مراجعه کنید. اما در اینجا خیلی مختصر بحث می کنیم.

* آپوپتوز یک فرآیند رایج در حین تکامل و در دوره ی بلوغ می باشد.

* لیگاندهای خارج سلولی مختلفی می توانند گیرنده های شروع کننده فرآیند آپوپتوز را فعال کنند.

* یکی از این لیگاندها، Fas می باشد که یک پروتئین میان غشایی است که از سلول های کشنده طبیعی (NKC)و لنفوسیت های T آزاد می شود و سبب فعال شدن آپوپتوز می گردد.

* مسیرهای مسئول ایجاد آپوپتوز به طور کلی توسط فعال شدن کاسپازها که از خانواده ی سیستئین پروتئازها هستند  فعال می گردند.

* مهار کاسپازها می تواند سبب مهار آپوپتوز گردد.

* فعال شدن ژن های مسئول آپوپتوز  می تواند عوامل زیر را سبب شود :

- قطعه قطعه شدن DNA

- افزایش تراکم سیتوپلاسم و کروماتین

- تجزیه سلول

* یکی از عمده ترین مکانیسم هایی که فرآورده ژن سرکوبگر تومور p53 اثرات ضدسرطانی خود را از طریق آن اعمال می کند& فعال کردن آپوپتوز می باشد.

فیزیولوژی

فیزیولوژی

جدول جزوات

درس	استاد	قیمت به تومان
بیوشیمی	دکتر جواد محمدنژاد	۲۰۰۰۰۰
فیزیولوژی	دکتر نورآبادی	۲۰۰۰۰۰
زیست جانوری	دکترنورآبادی	۲۰۰۰۰۰

قیمت پکیج:

* محتویات پکیج فاقدجزوه و کتب رفرنس است. در صورت در خواست داوطلب  موارد فوق الذکر اضافه خواهد شد.

*   محتویات پکیج با لیست کتب موجود که توسط شما در فرم ثبت نام قید گردیده تطبیق داده می شود در صورت مشابهت ، آن کتاب جزو محتوای پکیج حساب نشده و هزینه ان بر شما تحمیل نخواهد شد.

* پس از مطابقت قیمت نهایی پکیج به داوطلب اعلام خواهد شد.

  قیمت کلی پکیج آموزشی:۲۰۰۰۰۰ تومان

* کتاب ضروریات بیولوژی سلولی و مولکولی پس از چاپ به داوطلب پست خواهد شد.

* با ارسال پستی رایگان*

 

DNA پلي مرازها

DNA ù پلي مرازها براي فعاليت به الگو (template) احتياج دارند. همچنين DNA پلي مرازها براي فعاليت به يك آغازگر یا پرایمر (primer) نياز دارند.

 ù پرايمر معمولاً يك قطعه اوليگونوكلئوتيد كوچك رشته (مکمل الگو) از جنس RNA  ( نه از DNA) است كه گروه  آن آزاد مي باشد، انتهای آزاد 3َ پرایمر را انتهای پرایمری می گویند.

ù پرايمر توسط آنزيمي به نام پرايماز ساخته مي شود.

ù آنزيم پرايماز براي رشته رهبر يك پرايمر و براي رشه پيرو به تعداد قطعات اوكازاكي پرايمر مي سازد.

DNA ù پليمرازها همچنين خاصيت استمرار ( پیشروندگی، ممتد (Processivity)) دارند. ميانگين تعداد نوكلئوتيدهايي كه آنزيم DNA پليمراز قبل از جدا شدن از رشته الگو به رشته جديد اضافه مي كنند استمرار ناميده مي شود كه در بين انواع DNA پليمرازها متفاوت است. هرچقدر استمرار بيش تر باشد همانندسازي سريعتر صورت مي گيرد.

ù همه DNA پليمرازها خاصيت غلط گيري يا ويرايش ((Proofreading دارند. خاصيت غلط گيري آن ها به صورت فعاليت  اگزونوكلئازي است.

DNA پلیمرازها

عملکرد	آنزیم E.coli	انزیم یوکاریوتی
سنتز پرایمر	DnaG(پرایماز)	پرایماز/
ساخت رشته ممتد( رهبر)	Pol III
ساخت بخش اغازین قطعه اکازاکی		پرایماز/
ساخت بسیاری از قطعات اکازاکی	Pol III
پرکردن شکاف پس از برداشت پرایمر	Pol I
ترمیم اسیب	Pol IV, pol V
ترمیم آسیب، ترمیم DNA	Pol II
ترمیم از طریق شکست باز	Pol I
همانندسازی DNA میتوکندریایی	-

 

دانستی های ارشد

 دانستی های ارشد

1- دانشمندان دنیای ژنتیک و میکروب

2-گوشه ای از کتاب شیمی عمومی

3-خصوصیات باکتریها

4-باکتری های با اهمیت کلینیکی و بیماریهای مرتبط با آنها (واکر)

5-آشنایی با آنتی بیوتیک ها  

6- دانلود پاورپوینت های رادیولوژی

۷-دانلود کتاب های رادیولوژی- نانو بیو تکنولوژی

 

پروتئوزوم

پروتئوزوم

سوال کنکور سراسری ۱۳۹۰ بیوتکنولوژی پزشکی

سوال: نقش پروتئوزوم در سلول چیست ؟

الف: تبدیل پپتیدها به پلی پپتید

ب: تبدیل رشته های پپتیدی به توبول

ج: تبدیل پروتئین به پپتیدهای کوچک

د: تبدیل پلی زوم به ریبوزوم

پاسخ :گزینه ج

پروتئوزوم یا پروتئازوم:

طول عمر پروتئین بوسیله تنظیم تجزیه پروتئین کنترل می گردد که می تواند چند دقیقه (مثل سیلکین های میتوزی) تا طول عمر ارگانیسم (مثل Pr های قرینه چشم) باشد.

دو نقش مهم تجزیه پروتئین

نقش اول:

ù سبب حذف و از بین رفتن های پروتئین های سمی از برای سلول می شوند.

ù پروتئین هایی که به طور نادرست تاخورده یا تجمع یافته اند یا Prهایی که بواسطه جهش در آن ژن کد کننده آن ها آسیب دیده اند یا Pr هایی به دلیل متابولیت های سلولی (فعال شیمیایی) آسیب دیده اند را حذف می نماید.

نقش دوم:

تجزیه کنترل شده Pr های طبیعی، مکانیسم قدرتمندی را برای نگهداری Pr ها و فعالیت شان در سطح مناسب فراهم می آورد و امکان تغییر سریع در این سطوح را برای کمک به سلول ها در پاسخ به تغییر شرایط می دهد.

% نکته:

مهمترین مسیر تجزیه Pr ها در سلول های یوکاریوتی، استفاده از آنزیم های موجود در لیزوزوم می باشد که تجزیه لیزوزومی در درجه نخست برای اندامک های ناقص یا مسن سلول می باشد که این مرحله به اتوفاژی معروف است.

تجزیه سیتوپلاسمی Pr ها توسط پروتئازوم صورت می گیرد.

پروتئازوم :

ù ماشین های ماکرو مولکولی بزرگی می باشند که از 50 زیر واحد پروتئینی تشکیل شده اند و وزنDa106 × 4/2-2 را دارا می باشند.

ù یک بخش مرکزی سیلندری شکل (بشکه مانند و استوانه ای) کاتالیزی به نام پروتئوزوم s20 دارند.

ù در انتهاهای بخش مرکزی 1 یا 2 کمپلکس کلاهک، فعالیت پروتئوزوم ها را کنترل می کند.

ù در یک سلول پستاندار در حدود 30000 پروتئوزوم وجود دارد.

پروتئوزوم نوع 26s:

ù دارای یک بخش مرکزی کاتالیزی با ارتفاعnm  8/14 و قطر nm3/11 و یک کلاهک تنظیم کننده 19s در هر انتها می باشد.

ù کلاهک  19sاز 18-16 زیر واحد پروتئیني تشکیل شده است که 6 تا از این زیر واحدها دارای فعالیت ATPase است که با هیدرولیز ATP، انرژی مورد نیاز را برای باز کردن تاخوردگی سوبستراهای پروتئین و انتقال انتخابی آن ها به اتاقک داخلی پروتئوزوم فراهم می نمایند.

% نکته:

ù سلول ها نمی توانند بدون عملکرد فعالیت پروتئوزوم ها زنده بمانند.

ù فعالیت صحیح پروتئوزومی باندازه ای مهم است که سلول ها در حدود 30% از انرژی لازم برای سنتز پروتئین را صرف تجزیه آن در پروتئوزوم می کنند.

بخش مرکزی یا بدنه مرکزی:

ù بخش مرکزی کاتالیزی پروتئوزوم، از 2 حلقه داخلی که دارای 6 جایگاه فعال پروتئولیتیکی می باشد و به سمت اتاقک داخلی قرار گرفته اند تشکیل گرديده اند و همچنین 2 حلقه خارجی که دسترسی به سوبسترا را کنترل می کنند وجود دارند.

ù پروتئوزوم ها می توانند پروتئین ها را کاملاً تجزیه کنند.

 

نکته:

پروتئوزوم، اتاق سلولی سرنوشت است که در آن پروتئین ها با هزار برش، می میرند.

نتیجه:

ù نقش پروتئوزوم در سلول تبدیل پروتئین ها به پپتيدهای کوچک (اسید آمینه) است.

ù پروتئوزوم یک کمپلکس پروتئینی است که دارای فعالیت ATPase و سایر آنزیم های لازم جهت تخریب پروتئین می باشد.

مکانیسم عمل پروتئوزوم ها:

ورودی پروتئین به حفره پروتئوزوم باریک است. بنابراین، پروتئین قبل از ورود به داخل حفره باید تاخوردگی و خمش های خود را باز کند که باز شدن این تاخوردگی ها از طریق یک فرآیند وابسته به انرژی (ATP) و احتمالاً با دخالت ساختارهایی شبیه چاپرونین ها صورت می گیرد که این جا، به جای ایجاد

تاخوردگی، در بازکردن تاخوردگی نقش دارند پس از باز شدن تاخوردگی، پروتئین وارد پروتئوزوم شده و در آن به پپتيدهای کوتاه 4 تا 10 اسید آمینه ای تبدیل می شود. سپس این پپتيدها به درون سیتوپلاسم منتقل شده و در آن جا به اسیدهای آمینه سازنده خود تجزیه می شوند تا دوباره در سنتز پروتئین های جدید مورد استفاده قرار گیرند.

پوبی کوئیتین:

ù ارتباط بین یوبی کوئیتین و تخریب پروتئین اولین بار در سلول های خرگوش در سال 1975 نشان داده شد.

ù این پروتئین 76 اسید آمینه ای در واکنش های پروتئولیز وابسته به انرژی شرکت می کند.

ù مجموعه سه آنزیمی مولکول های یوبی کوئیتین را به صورت تکی یا زنجیره ای به اسیدهای آمینه لیزین، پروتئین هایی که هدف تخریب می باشد اضافه می کند.

 در ساکارومایسس سرویسیه، حداقل انواع مختلف از آن ها وجود دارد شامل:

8 N_ دگرون (N_degron)

توالی خاصی است که در انتهای N پروتئین قرار دارد.

8 توالی های PEST :

توالی های داخلی غنی از پرولین (P)، اسید گلوتامیک (E)، سرین (S) و ترئونین (T) می باشند.

پروتئین تنظیمی NFkB

 ùمهار کننده های عملکرد پروتئوزومی می توانند از لحاظ درمانی مفید باشند.

ù پروتئین های یوبی کوئیتین دیگری مانند SUMO، نظیر یوبی کوئیتین عمل می کنند.

ù این که یک پروتئین، یوبی کوئیتینه شود یا خیر؟ به وجود یا عدم وجود موتیف های اسید آمینه ای در آن بستگی دارد که این موقیف ها مانند پیام های قابل تخریب عمل می کنند.

ùبا وجود اهمیت زیاد پروتئوزوم ها برای سلول ها، مهار دائمی و کامل آن ها سبب مرگ سلول ها می شود. مهار جزئی فعالیت پروتئوزوم ها به عنوان راهی برای شیمی درمانی سرطان ارائه شده است.

 ùسلول ها برای زنده ماندن و رشد نمودن نیازمند فعالیت صحیح پروتئین تنظیم کننده NFkB و سایر پروتئین های پیش بقایی (Pro-survival) می باشند.

 ùپروتئین ها NFkB تنها زمانی می تواند به طور کامل فعالیت نموده و باعث افزایش بقای سلول شود که IkB (مهار کننده NFkB) بوسیله پروتئوزوم ها تجزیه شده باشد.

عدم فعالیت پیش بقایی:

ù مهار نسبی فعالیت پروتئوزوم ها بوسیله داروی مهار کننده مولکولی کوچک منجر IkB و کاهش فعالیت NFkB می گردد که عدم فعالیت پیش بقایی خوانده می شود.

ù تجویز کنترل شده مهار کننده های پروتئوزومی برای درمان حداقل یک نوع از سرطان های کشنده (مثل مولتیپل میلوما MM) موثر می باشد.

 

منبع

کتاب : ضروریات بیولوژی سلولی و مولکولی

مولفان : دکتر جواد محمد نژاد -  موسی بهری

میکروب

میکروب

تست : تجسس کدام قطعه ژنتیکی  برای تعیین ژنوتیپ مایکوباکتریوم توبرکلوزیس  رایج است؟

الف: rRNA16s           ب: Tn 1546

ج:IS 6110               د: Tn 9

پاسخ :گزینه ج

کپی های متعددی از قطعه الحاقی 6110 (IS 6110) در کروموزوم اغلب سویه های مایکوباکتریوم توبرکلوزیس وجود دارد و معمولا محل قرارگیری آن مختلف است.

منبع یک :

جاوتز انتشارات اندیشه رفیع صفحه ۳۶۸

منبع ۲ :

درسنامه جامع میکروبشناسی

تالیف : موسی بهری

تنظيم شاخص هاي ويرولانس در استافيلوكوك

تنظيم شاخص هاي ويرولانس در استافيلوكوك

 Regulation of Virulence Determinants in staphylococcus aureus:

.  اين تنظيم تحت تاثير سيستم  دو جزئي؛ كيناز حسگر و تنظيم كنده پاسخ است .

.  چندين سيستم تنظيم كننده دو جزئي براي استافيلوكوك ارئوس شناسايي شده اند ، اين سيستم ها شامل :

تنظيم گر ژن فرعي (accessory gene regulator ) agr

براي كنترل بيان ژن بر اساس حد نصاب حسّي ضروري (quorum-sensing ) است . اين تنظيم گر ، براساس مرحله رشد باكتري يا تراكم جمعيتي آن مي تواند بيان ترجيحي مولكول هاي چسبندگي سطحي ( پروتئين A، كواگولاز و پروتئين اتصالي فيبرونكتين ) و توليد اگزوپروتئين ها ( توكسين هايي مثل TSST-1)  را كنترل كند.

 sae RS

 ssr AB

 arl SR

 lytRS

 مكانيسم

 وقتي تراكم جمعيت باكتري كم است ، پروموتر P2 خاموش شده و رونويسي پروتئين غشايي (transmembrane protein ) به نام AgrB ، پيش ساز پپتيدي (peptide precursor) به نام AgrD ، حسگر غشايي(transmembrane sensor) به نام AgrC و تنظيم كننده رونويسي (transcription regulator) به نام Agr A در سطح پاييني است .

 هنگامي كه تراكم جمعيت سلولي در فاز رشد سكون stationary)  ) بالا مي رود ، حسگر AgrC ،تنظيم گر AgrA را فعال مي كند.

AgrA  يك پروتئين اتصالي به DNA است كه پروموتر P2  و پروموتر P3 را فعال مي كند.

  پروموتر P3 ، رونويسي  از گاما هموليزين  ويك مولكول اجرايي (افكتور) به نام RNAIII را شروع مي كند.

 

RNAIII ، بيان مولكول هاي چسبندگي سطحي را كاهش داده و ترشح اگزوپروتئين ها را در هردو سطح رونويسي و ترجمه ، فعال مي كند .

     Agr نيز تحت كنترل مثبت يك پروتئين اتصالي به  DNA به نام SarA كه توسط ژن sar رمزدهي مي شود، بوده  و احتمالاً توسط سيستم هاي تنظيمي ديگر نيز كنترل مي شود.

. حداقل چهار سيستم تنظيم گر دوجزئي ديگر  هم بر بيان ژن ويرولانس اثر مي گذارند ، كه اينها عبارتند از :

 sae ( اگزوپروتئين هاي استافيلوكوك ارئوس )

بيان ژن را در سطح رونويسي تنظيم كرده و براي توليد آلفا توكسين ، بتاهموليزين ، كواگولاز ضروري است.

 srrAB ( پاسخ تنفسي استافيلوكوك )

براي تنظيم بيان عامل ويرولانس كه تحت تاثير اكسيژن محيط است، اهميت دارد.

 arlS ( حسگر لوكوس مرتبط با اتوليزين )

براي كنترل اتوليزين و نيز كاهش فعاليت جايگاه agr اهميت دارد.

 lytRS

در اتوليزين نقش دارد.

تست: مولکول سیگنال در سیستم agr در استافیلوکوکوس ارئوس کدام است؟ (سال 91)

الف: Agr A           ب: Agr B           ج: Agr C        د: Agr D

پاسخ: گزینه د

متن انگلیسی در ادامه مطلب

منبع :

درسنامه میکروب شناسی پزشکی بهری صفحه ۳۹ کتاب  جواب سوال ۱۰۶ میکروب شناسی رشته بیوتکنولوژی سال ۹۱

 

ادامه نوشته